Hämoglobin

Hämoglobin (Hb) ist ein eisenhaltiges, sauerstoffbindendes Protein in Erythrozyten. Es ist entscheidend für den Transport von O₂ und CO₂ im Blut und verleiht den Erythrozyten ihre rote Farbe.

Struktur und Funktion

• Besteht aus vier Globinketten (Bei Erwachsenen: 2 α, 2 β) und jeweils einem Häm-Molekül mit zentralem Fe²⁺-Ion
• Bindet reversibel Sauerstoff (O₂) in der Lunge und gibt ihn im Gewebe ab
• Auch Transport von CO₂ und H⁺, puffernde Wirkung im Blut

Laborwert (Blut)

• Normalwerte: Männer: 13,5–17,5 g/dl, Frauen: 12,0–16,0 g/dl
• Erniedrigt: bei Anämie, Blutverlust, Knochenmarkinsuffizienz
• Erhöht: bei Polyglobulie, Hypoxie, Dehydratation
• HbA1c: Glykohämoglobin – spiegelt den mittleren Blutzucker der letzten ~8 Wochen wider; Referenzwert: < 5,7 % (nicht-diabetisch)

Pathologische Aspekte

• Abbau in Milz → Häm → Biliverdin → Bilirubin + Eisen (→ Speicherung als Ferritin/Hämosiderin)
• Bei Hämolyse: freies Hämoglobin im Plasma, ggf. Hämoglobinurie
• Veränderte Formen: z. B. Methämoglobin (Fe³⁺), Carboxyhämoglobin (CO) → Funktionsverlust
• Hämoglobinopathien: Struktur- oder Synthesedefekte der Globinketten, z. B. Sichelzellkrankheit, Thalassämien